Informacja

5.1: Bardzo mało termodynamiki - Biologia

5.1: Bardzo mało termodynamiki - Biologia



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Podczas gdy różnorodność organizmów i unikalne właściwości każdego organizmu są wytworami procesów ewolucyjnych, zapoczątkowanych miliardy lat temu, równie ważne jest uznanie, że wszystkie systemy i procesy biologiczne, od wzrostu i podziału komórek po myśli i uczucia, są posłuszne zasady chemii i fizyki, aw szczególności prawa termodynamiki. Tak więc, zanim przejdziemy dalej, wyjaśnimy, co to znaczy i implikuje, gdy mówimy, że system jest w równowadze, a nie jest w obligatoryjnym stanie nierównowagi.

Aby zrozumieć znaczenie równowagi termodynamicznej, musimy nauczyć się inaczej patrzeć na świat i nauczyć się nowych znaczeń wielu słów. Najpierw musimy wyjaśnić różnicę między światem makroskopowym, który bezpośrednio postrzegamy, a submikroskopowym światem molekularnym, który możemy zrozumieć na podstawie obserwacji i wniosków naukowych - to ten świat molekularny jest szczególnie ważny w kontekście systemów biologicznych . Świat makroskopowy i świat molekularny zachowują się zupełnie inaczej. Aby zilustrować ten punkt, użyjemy prostszego modelu, który pokazuje podstawowe zachowania, które chcemy rozważyć, ale nie jest tak złożony jak system biologiczny. W naszym przypadku rozważmy małe, dobrze ocieplone pomieszczenie wypełnione powietrzem, w którym znajduje się stół ze sztabką złota – używamy złota, ponieważ jest ono raczej obojętne chemicznie, czyli niereagujące. Na przykład żelazne pręty mogą rdzewieć, co skomplikowałoby sprawę. W naszym modelu początkowo w pokoju panowała przytulna 70 ºF (~21 ºC), a sztabka złota ma temperaturę 200ºC. Co się stanie? Czy możesz wygenerować wykres opisujący zachowanie systemu w czasie? Naszym pierwszym zadaniem jest zdefiniowanie systemu – czyli tej części wszechświata, którą nas interesuje. Możemy zdefiniować system jako sztabkę złota lub pomieszczenie, w którym znajduje się sztabka złota. Zauważ, że tak naprawdę nie interesuje nas, jak powstał system, jaki jest, jego historia. Moglibyśmy, gdybyśmy chcieli, całkiem przekonująco wykazać, że historia układu nie będzie miała wpływu na jego przyszłe zachowanie – jest to zasadnicza różnica między układami biologicznymi a prostymi układami fizykochemicznymi. Na razie jako system użyjemy izolowanego pomieszczenia, ale nie ma to większego znaczenia, o ile jasno określimy, za co uważamy ten system.

Zdrowy rozsądek podpowiada nam, że energia zostanie przeniesiona ze sztabki złota i reszty pomieszczenia, a temperatura sztabki złota będzie z czasem spadać; zachowanie systemu ma kierunek czasowy. Jak myślisz, dlaczego tak jest? Dlaczego gorący bar nie nagrzewa się, a pokój chłodniej? Niedługo wrócimy do tego pytania. To, co może nie być tak oczywiste, to fakt, że temperatura w pomieszczeniu również nieznacznie wzrośnie. W końcu bryła złota i pomieszczenie osiągną tę samą temperaturę, a system zostanie uznany za w równowadze.

Pamiętaj, że zdefiniowaliśmy system jako odizolowany od reszty wszechświata, ale co to oznacza? Zasadniczo żadna materia ani energia nie przechodzi do lub z pomieszczenia – mówi się, że taki system jest systemem zamkniętym. Ponieważ jest to system zamknięty, gdy system osiągnie swoją końcową temperaturę, NºC, nie nastąpi dalsza zmiana makroskopowa. Nie oznacza to jednak, że nic się nie dzieje. Gdybyśmy mogli spojrzeć na poziom molekularny, zobaczylibyśmy, że cząsteczki powietrza poruszają się, nieustannie zderzając się ze sobą iz cząsteczkami wewnątrz baru i stołu. Cząsteczki w kostce i stole również wibrują. Te zderzenia mogą zmienić prędkości zderzających się cząsteczek. (Co się stanie, jeśli w pomieszczeniu nie będzie powietrza? Jak zmieniłoby to wykres zachowania systemu?) Szybkość tych ruchów molekularnych jest funkcją temperatury, im wyższa (lub niższa) temperatura, tym szybciej ( lub wolniej) te ruchy byłyby. Jak rozważymy dalej, wszystkie cząsteczki w układzie mają energię kinetyczną, która jest energią ruchu. Dzięki ich interakcjom energia kinetyczna każdej konkretnej cząsteczki będzie się stale zmieniać. Na poziomie molekularnym system jest dynamiczny, chociaż na poziomie makroskopowym jest statyczny. Wrócimy do tego spostrzeżenia wielokrotnie w naszych rozważaniach na temat systemów biologicznych.

I to jest ważne w systemie w równowadze: jest statyczny. Nawet na poziomie molekularnym, kiedy wciąż jest ruch, nie ma zmian netto. Energia dwóch zderzających się cząsteczek jest po zderzeniu taka sama jak poprzednio, chociaż energia może być różnie rozłożona między zderzającymi się cząsteczkami. System jako całość nie może tak naprawdę nic zrobić. Fizycznie nie może działać - nie są możliwe żadne zmiany makroskopowe. To dziwny pomysł, ponieważ (na poziomie molekularnym) rzeczy wciąż się poruszają. Tak więc, jeśli wrócimy do żywych systemów, które wyraźnie są w stanie robić wiele rzeczy, w tym poruszać się makroskopowo, rosnąć, myśleć i tym podobne, jasne jest, że nie mogą być w równowadze.

Możemy zapytać, co jest konieczne, aby system nie osiągnął równowagi? Najbardziej oczywistą odpowiedzią (jak sądzimy) jest to, że w przeciwieństwie do naszego wyobrażonego systemu zamkniętych pomieszczeń, system nierównowagi musi być otwarty, to znaczy energia i materia muszą być w stanie wejść i wyjść z niego. Otwarty system nie jest już odizolowany od reszty wszechświata, jest jego częścią. Na przykład możemy sobie wyobrazić system, w którym energia w postaci promieniowania może wchodzić i wychodzić z naszego pokoju. Różnicę temperatur między barem a pomieszczeniem można było utrzymać, oświetlając bar i odprowadzając ciepło z całego pomieszczenia. Różnica temperatur między prętem a pomieszczeniem mogłaby wówczas (teoretycznie) wytworzyć coś, co jest znane jako silnik cieplny, który może działać (to znaczy wytwarzać makroskopową zmianę). Tak długo, jak ogrzewamy jeden blok i usuwamy ciepło z reszta systemu, możemy kontynuować pracę, to znaczy mogą zajść zmiany obserwowalne makroskopowo.

Kryptobioza: W tym momencie scharakteryzowaliśmy organizmy jako dynamiczne, otwarte systemy nierównowagi. Oczywistym wyjątkiem od dynamicznego aspektu życia są organizmy, które wykazują dość szczególną adaptację fenotypową, znaną ogólnie jako kryptobioza. Organizmy, takie jak niesporczak (lub niedźwiedź wodny), mogą być liofilizowane i pozostawać w stanie zawieszenia przez dziesięciolecia. Należy jednak zauważyć, że gdy w tym stanie kryptobiotycznym organizm nie jest w równowadze, podobnie jak kawałek drewna w powietrzu nie jest w stanie równowagi, ale jest zdolny do reagowania. Organizm można reanimować po powrocie do normalnych warunków147. Kryptobioza to adaptacja oparta na genetyce, która zużywa energię do produkcji, a energia jest wykorzystywana do wyjścia z zastoju. Chociaż zachowanie niesporczaków jest ekstremalne, wiele organizmów wykazuje szereg zachowań adaptacyjnych, które umożliwiają im przetrwanie w nieprzyjaznych warunkach środowiskowych.


5. Termodynamika¶

Mechanika statystyczna wyrosła z wcześniejszej dziedziny zwanej termodynamiką, która zajmowała się właściwościami termicznymi cieczy i gazów. Dorastał wokół niego, a potem go podporządkował. To, co teraz nazywamy „termodynamiką klasyczną” było rozwijane przez kilkaset lat, ale większość najważniejszych prac została wykonana w ciągu zaledwie kilku dekad od lat 20. XIX wieku do lat 50. XIX wieku. Oczywiście nie jest przypadkiem, że ten wybuch aktywności zbiegł się z rewolucją przemysłową i rozwojem lokomotywy. Termodynamika klasyczna została w dużej mierze opracowana przez ludzi, którzy chcieli nauczyć się robić lepsze silniki parowe.

Mechanika statystyczna przeszła długą drogę od tych skromnych początków, ale termodynamika jest nadal ważną dziedziną samą w sobie. W tym rozdziale omówię niektóre z najważniejszych wyników klasycznej termodynamiki widziane z nowoczesnego statystycznego punktu widzenia.


4.1 Energia i metabolizm

Naukowcy używają terminu bioenergetyka do opisania koncepcji przepływu energii (rysunek 4.2) przez żywe systemy, takie jak komórki. Procesy komórkowe, takie jak budowa i rozpad złożonych cząsteczek, zachodzą w wyniku stopniowych reakcji chemicznych. Niektóre z tych reakcji chemicznych są spontaniczne i uwalniają energię, podczas gdy inne wymagają energii, aby zachodzić. Tak jak żywe istoty muszą nieustannie spożywać pożywienie, aby uzupełnić swoje zapasy energii, tak komórki muszą stale pozyskiwać więcej energii, aby uzupełnić energię zużywaną przez wiele wymagających energii reakcji chemicznych, które stale zachodzą. Wszystkie reakcje chemiczne zachodzące wewnątrz komórek, w tym te, które zużywają lub generują energię, określane są mianem metabolizmu komórki.

Szlaki metaboliczne

Rozważ metabolizm cukru. To klasyczny przykład jednego z wielu procesów komórkowych, które wykorzystują i wytwarzają energię. Żywe istoty zużywają cukry jako główne źródło energii, ponieważ cząsteczki cukru mają dużo energii zmagazynowanej w ich wiązaniach. W większości organizmy fotosyntetyzujące, takie jak rośliny, wytwarzają te cukry. Podczas fotosyntezy rośliny wykorzystują energię (pierwotnie ze światła słonecznego) do konwersji gazowego dwutlenku węgla (CO2) na cząsteczki cukru (np. glukoza: C6h12O6). Zużywają dwutlenek węgla i produkują tlen jako produkt odpadowy. Ta reakcja jest podsumowana jako:

Ponieważ proces ten obejmuje syntezę cząsteczki magazynującej energię, wymaga wkładu energii, aby kontynuować. Podczas lekkich reakcji fotosyntezy energia jest dostarczana przez cząsteczkę zwaną trifosforanem adenozyny (ATP), która jest podstawową walutą energetyczną wszystkich komórek. Tak jak dolar jest używany jako waluta do kupowania towarów, komórki wykorzystują cząsteczki ATP jako walutę energetyczną do wykonywania natychmiastowej pracy. W przeciwieństwie do tego, cząsteczki magazynujące energię, takie jak glukoza, są zużywane tylko po to, aby zostać rozłożone w celu wykorzystania ich energii. Reakcja, która zbiera energię cząsteczki cukru w ​​komórkach wymagających tlenu do przeżycia, może być podsumowana przez reakcję odwrotną do fotosyntezy. W tej reakcji tlen jest zużywany, a dwutlenek węgla jest uwalniany jako produkt odpadowy. Reakcja jest podsumowana jako:

Obie te reakcje obejmują wiele etapów.

Procesy wytwarzania i rozkładania cząsteczek cukru ilustrują dwa przykłady szlaków metabolicznych. Szlak metaboliczny to szereg reakcji chemicznych, w których bierze się wyjściową cząsteczkę i modyfikuje ją, krok po kroku, poprzez szereg metabolicznych produktów pośrednich, ostatecznie dając produkt końcowy. Na przykładzie metabolizmu cukru, pierwszy szlak metaboliczny syntetyzował cukier z mniejszych cząsteczek, a drugi szlak rozbijał cukier na mniejsze cząsteczki. Te dwa przeciwstawne procesy – pierwszy wymagający energii, a drugi wytwarzający energię – są nazywane odpowiednio szlakami anabolicznymi (budowa polimerów) i katabolicznymi (rozkładanie polimerów na ich monomery). W konsekwencji metabolizm składa się z syntezy (anabolizm) i degradacji (katabolizm) (rysunek 4.3).

Warto wiedzieć, że reakcje chemiczne szlaków metabolicznych nie zachodzą same. Każdy etap reakcji jest wspomagany lub katalizowany przez białko zwane enzymem. Enzymy są ważne dla katalizowania wszystkich rodzajów reakcji biologicznych – zarówno tych, które wymagają energii, jak i tych, które uwalniają energię.

Energia

Termodynamika odnosi się do badania energii i transferu energii z udziałem materii fizycznej. Materia odnosząca się do konkretnego przypadku transferu energii nazywana jest systemem, a wszystko poza tą materią nazywa się otoczeniem. Na przykład podczas podgrzewania garnka z wodą na kuchence system obejmuje piec, garnek i wodę. Energia jest przekazywana w systemie (pomiędzy piecem, garnkiem i wodą). Istnieją dwa rodzaje systemów: otwarty i zamknięty. W systemie otwartym energia może być wymieniana z otoczeniem. System kuchenki jest otwarty, ponieważ ciepło może zostać utracone do powietrza. System zamknięty nie może wymieniać energii z otoczeniem.

Organizmy biologiczne to systemy otwarte. Energia jest wymieniana między nimi a ich otoczeniem, ponieważ wykorzystują energię słoneczną do przeprowadzania fotosyntezy lub zużywają cząsteczki magazynujące energię i uwalniają energię do środowiska, wykonując pracę i uwalniając ciepło. Jak wszystkie rzeczy w świecie fizycznym, energia podlega prawom fizyki. Prawa termodynamiki regulują transfer energii we wszystkich systemach we wszechświecie i między nimi.

Ogólnie rzecz biorąc, energia jest definiowana jako zdolność do wykonywania pracy lub tworzenia jakiejś zmiany. Energia istnieje w różnych formach. Na przykład energia elektryczna, energia świetlna i energia cieplna to różne rodzaje energii. Aby docenić sposób, w jaki energia wpływa do i z systemów biologicznych, ważne jest zrozumienie dwóch praw fizycznych rządzących energią.

Termodynamika

Pierwsza zasada termodynamiki mówi, że całkowita ilość energii we wszechświecie jest stała i zachowana. Innymi słowy, we wszechświecie zawsze była i zawsze będzie dokładnie taka sama ilość energii. Energia istnieje w wielu różnych formach. Zgodnie z pierwszą zasadą termodynamiki energia może być przenoszona z miejsca na miejsce lub przekształcana w różne formy, ale nie można jej tworzyć ani niszczyć. Cały czas wokół nas dokonują się transfery i przemiany energii. Żarówki przekształcają energię elektryczną w energię świetlną i cieplną. Piece gazowe przekształcają energię chemiczną z gazu ziemnego w energię cieplną. Rośliny wykonują jedną z najbardziej użytecznych biologicznie przemian energetycznych na Ziemi: przekształcają energię światła słonecznego w energię chemiczną zmagazynowaną w cząsteczkach organicznych (rysunek 4.2). Niektóre przykłady transformacji energii pokazano na rysunku 4.4.

Wyzwaniem dla wszystkich żywych organizmów jest pozyskiwanie energii z otoczenia w postaci, którą mogą przenosić lub przekształcać w energię użyteczną do pracy. Żywe komórki ewoluowały, aby sprostać temu wyzwaniu. Energia chemiczna zmagazynowana w cząsteczkach organicznych, takich jak cukry i tłuszcze, jest przenoszona i przekształcana poprzez szereg komórkowych reakcji chemicznych w energię w cząsteczkach ATP. Energia w cząsteczkach ATP jest łatwo dostępna do pracy. Przykłady rodzajów pracy, które komórki muszą wykonać, obejmują budowanie złożonych cząsteczek, transportowanie materiałów, napędzanie ruchu rzęsek lub wici oraz kurczenie włókien mięśniowych w celu wytworzenia ruchu.

Podstawowe zadania żywej komórki polegające na pozyskiwaniu, przekształcaniu i wykorzystywaniu energii do wykonywania pracy mogą wydawać się proste. Jednak druga zasada termodynamiki wyjaśnia, dlaczego zadania te są trudniejsze, niż się wydaje. Wszystkie transfery i przemiany energii nigdy nie są całkowicie wydajne. W każdym transferze energii pewna ilość energii jest tracona w postaci, która jest bezużyteczna. W większości przypadków tą formą jest energia cieplna. Termodynamicznie energia cieplna jest definiowana jako energia przekazywana z jednego systemu do drugiego, która nie jest pracą. Na przykład, gdy żarówka jest włączona, część energii przekształcanej z energii elektrycznej w energię świetlną jest tracona jako energia cieplna. Podobnie część energii jest tracona jako energia cieplna podczas komórkowych reakcji metabolicznych.

Ważnym pojęciem w systemach fizycznych jest porządek i nieporządek. Im więcej energii traci system na rzecz otoczenia, tym mniej uporządkowany i bardziej losowy jest system. Naukowcy określają miarę losowości lub nieporządku w systemie jako entropię. Wysoka entropia oznacza wysoki nieład i niską energię. Cząsteczki i reakcje chemiczne również mają różną entropię. Na przykład entropia wzrasta, gdy cząsteczki o wysokim stężeniu w jednym miejscu dyfundują i rozprzestrzeniają się. Druga zasada termodynamiki mówi, że energia zawsze będzie tracona jako ciepło w transferach lub przemianach energii.

Żywe istoty są wysoce uporządkowane, co wymaga stałego dopływu energii do utrzymywania w stanie niskiej entropii.

Energia potencjalna i kinetyczna

Kiedy obiekt jest w ruchu, jest z nim związana energia. Pomyśl o kuli niszczącej. Nawet wolno poruszająca się kula niszcząca może wyrządzić wiele szkód innym obiektom. Energia związana z obiektami w ruchu nazywana jest energią kinetyczną (rysunek 4.5). Rozpędzony pocisk, idący człowiek i szybki ruch cząsteczek w powietrzu (które wytwarzają ciepło) mają energię kinetyczną.

A co, jeśli ta sama nieruchoma kula niszcząca zostanie podniesiona dwa piętra nad ziemię za pomocą dźwigu? Jeśli zawieszona kula niszcząca jest nieruchoma, czy jest z nią związana energia? Odpowiedź brzmi tak. Energia potrzebna do podniesienia kuli niszczącej nie zniknęła, ale jest teraz magazynowana w kuli niszczącej dzięki jej pozycji i działającej na nią sile grawitacji. Ten rodzaj energii nazywa się energią potencjalną (rysunek 4.5). Gdyby piłka spadła, energia potencjalna zostałaby zamieniona na energię kinetyczną, aż cała energia potencjalna zostanie wyczerpana, gdy piłka położy się na ziemi. Rozbijające się kule również kołyszą się jak wahadło przez huśtawkę, zachodzi ciągła zmiana energii potencjalnej (najwyższa na szczycie huśtawki) na energię kinetyczną (najwyższa na dole huśtawki). Inne przykłady energii potencjalnej obejmują energię wody utrzymywanej za tamą lub osoby, która ma zamiar skoczyć ze spadochronu z samolotu.

Energia potencjalna jest związana nie tylko z lokalizacją materii, ale także ze strukturą materii. Nawet sprężyna na ziemi ma energię potencjalną, jeśli jest ściśnięta, podobnie jak naciągnięta gumka. Na poziomie molekularnym wiązania, które utrzymują razem atomy cząsteczek, istnieją w określonej strukturze, która ma energię potencjalną. Pamiętaj, że anaboliczne szlaki komórkowe wymagają energii do syntezy złożonych cząsteczek z prostszych, a szlaki kataboliczne uwalniają energię, gdy złożone cząsteczki są rozkładane. Fakt, że energia może zostać uwolniona przez rozpad pewnych wiązań chemicznych, oznacza, że ​​te wiązania mają energię potencjalną. W rzeczywistości istnieje energia potencjalna zmagazynowana w wiązaniach wszystkich spożywanych przez nas cząsteczek żywności, która jest ostatecznie wykorzystywana. Dzieje się tak, ponieważ te wiązania mogą uwalniać energię po zerwaniu. Rodzaj energii potencjalnej, która istnieje w wiązaniach chemicznych i jest uwalniana, gdy te wiązania są zerwane, nazywa się energią chemiczną. Energia chemiczna odpowiada za dostarczanie żywym komórkom energii z pożywienia. Uwalnianie energii następuje, gdy wiązania molekularne w cząsteczkach żywności zostają zerwane.

Koncepcje w działaniu

Odwiedź stronę i wybierz „Wahadło” z menu „Praca i energia”, aby zobaczyć zmieniającą się energię kinetyczną i potencjalną wahadła w ruchu.

Energia bezpłatna i aktywacyjna

Po dowiedzeniu się, że reakcje chemiczne uwalniają energię, gdy wiązania magazynujące energię zostają zerwane, ważne następne pytanie brzmi: Jak określa się i wyraża energię związaną z tymi reakcjami chemicznymi? Jak można porównać energię uwolnioną z jednej reakcji z energią innej reakcji? Pomiar energii swobodnej służy do ilościowego określenia tych transferów energii. Przypomnijmy, że zgodnie z drugą zasadą termodynamiki, każdy transfer energii wiąże się z utratą pewnej ilości energii w postaci bezużytecznej, takiej jak ciepło. Energia swobodna odnosi się w szczególności do energii związanej z reakcją chemiczną, która jest dostępna po uwzględnieniu strat. Innymi słowy, darmowa energia jest energią użytkową lub energią dostępną do wykonywania pracy.

Jeśli energia jest uwalniana podczas reakcji chemicznej, to zmiana energii swobodnej, oznaczona jako ∆G (delta G) będzie liczbą ujemną. Ujemna zmiana energii swobodnej oznacza również, że produkty reakcji mają mniej energii swobodnej niż reagenty, ponieważ podczas reakcji uwalniają pewną ilość energii swobodnej. Reakcje, które mają ujemną zmianę energii swobodnej iw konsekwencji uwalniają energię swobodną, ​​nazywane są reakcjami egzergonicznymi. Myśleć: byłyergiczny oznacza, że ​​energia jest byłyiting systemu. Reakcje te są również nazywane reakcjami spontanicznymi, a ich produkty mają mniej zmagazynowanej energii niż reagenty. Należy dokonać ważnego rozróżnienia między terminem spontaniczny a ideą reakcji chemicznej zachodzącej natychmiast. Wbrew potocznemu używaniu tego terminu, spontaniczna reakcja to nie taka, która pojawia się nagle lub szybko. Rdzewienie żelaza jest przykładem spontanicznej reakcji, która zachodzi powoli, stopniowo, z biegiem czasu.

Jeśli reakcja chemiczna pochłania energię, a nie uwalnia energię w równowadze, wtedy ∆G dla tej reakcji będzie wartością dodatnią. W tym przypadku produkty mają więcej energii swobodnej niż reagenty. Tak więc produkty tych reakcji można traktować jako cząsteczki magazynujące energię. Te reakcje chemiczne nazywane są reakcjami endergonicznymi i są niespontaniczne. Reakcja endergoniczna nie zajdzie sama bez dodania darmowej energii.

Połączenie wizualne

Przyjrzyj się każdemu z przedstawionych procesów i zdecyduj, czy jest on endergoniczny czy egzergiczny.

Jest jeszcze jedna ważna koncepcja, którą należy wziąć pod uwagę w odniesieniu do reakcji endergonicznych i egzoergicznych. Reakcje egzergiczne wymagają niewielkiej ilości wkładu energii, aby mogły się rozpocząć, zanim będą mogły kontynuować swoje etapy uwalniania energii. Reakcje te powodują uwolnienie energii netto, ale na początku nadal wymagają pewnego wkładu energii. Ta niewielka ilość energii wejściowej niezbędna do zajścia wszystkich reakcji chemicznych nazywana jest energią aktywacji.

Koncepcje w działaniu

Obejrzyj animację przejścia od energii swobodnej do stanu przejściowego reakcji.

Enzymy

Substancja, która pomaga zajść reakcji chemicznej, nazywana jest katalizatorem, a cząsteczki, które katalizują reakcje biochemiczne, nazywane są enzymami . Większość enzymów to białka i pełnią krytyczne zadanie obniżania energii aktywacji reakcji chemicznych wewnątrz komórki. Większość reakcji krytycznych dla żywej komórki zachodzi zbyt wolno w normalnych temperaturach, aby mogła być użyteczna dla komórki. Bez enzymów przyspieszających te reakcje życie nie mogłoby trwać. Enzymy robią to poprzez wiązanie się z cząsteczkami reagentów i utrzymywanie ich w taki sposób, aby ułatwić procesy zrywania i tworzenia wiązań chemicznych. Należy pamiętać, że enzymy nie zmieniają się, niezależnie od tego, czy reakcja jest egzoergiczna (spontaniczna), czy endotermiczna. Dzieje się tak, ponieważ nie zmieniają one energii swobodnej reagentów lub produktów. Zmniejszają jedynie energię aktywacji wymaganą do postępu reakcji (rysunek 4.7). Ponadto sam enzym pozostaje niezmieniony w wyniku katalizowanej przez niego reakcji. Gdy jedna reakcja zostanie katalizowana, enzym może uczestniczyć w innych reakcjach.

Reagenty chemiczne, z którymi wiąże się enzym, nazywane są substratami enzymu. W zależności od konkretnej reakcji chemicznej może być jedno lub więcej substratów. W niektórych reakcjach pojedynczy substrat substratu rozkłada się na wiele produktów. W innych dwa substraty mogą się połączyć, tworząc jedną większą cząsteczkę. Dwa reagenty mogą również wejść w reakcję i oba ulegną modyfikacji, ale opuszczają reakcję jako dwa produkty. Miejsce w enzymie, w którym wiąże się substrat, nazywa się miejscem aktywnym enzymu. Aktywna witryna to miejsce, w którym dzieje się „akcja”. Ponieważ enzymy są białkami, w miejscu aktywnym istnieje unikalna kombinacja łańcuchów bocznych aminokwasów. Każdy łańcuch boczny charakteryzuje się innymi właściwościami. Mogą być duże lub małe, słabo kwaśne lub zasadowe, hydrofilowe lub hydrofobowe, naładowane dodatnio lub ujemnie lub obojętne. Unikalna kombinacja łańcuchów bocznych tworzy bardzo specyficzne środowisko chemiczne w miejscu aktywnym. To specyficzne środowisko jest przystosowane do wiązania się z jednym określonym substratem chemicznym (lub substratami).

Aktywne miejsca podlegają wpływom lokalnego środowiska. Zwiększenie temperatury otoczenia ogólnie zwiększa szybkość reakcji, katalizowanej enzymatycznie lub w inny sposób. Jednak temperatury poza optymalnym zakresem zmniejszają szybkość, z jaką enzym katalizuje reakcję. Wysoka temperatura w końcu spowoduje denaturację enzymów, nieodwracalną zmianę trójwymiarowego kształtu, a tym samym funkcji enzymu. Enzymy są również przystosowane do działania najlepiej w określonym zakresie pH i stężenia soli, a tak jak w przypadku temperatury, ekstremalne pH i stężenia soli mogą powodować denaturację enzymów.

Przez wiele lat naukowcy sądzili, że wiązanie enzym-substrat odbywa się w prosty sposób „zamek i klucz”. Model ten zapewniał, że enzym i substrat idealnie do siebie pasują w jednym natychmiastowym kroku. Jednak obecne badania wspierają model zwany dopasowaniem indukowanym (rysunek 4.8). Model indukowanego dopasowania rozszerza się na model zamka i klucza, opisując bardziej dynamiczne wiązanie między enzymem a substratem. Gdy enzym i substrat spotykają się, ich interakcja powoduje łagodną zmianę w strukturze enzymu, która tworzy idealne połączenie między enzymem a substratem.

Koncepcje w działaniu

Kiedy enzym wiąże swój substrat, powstaje kompleks enzym-substrat. Kompleks ten obniża energię aktywacji reakcji i promuje jej szybki postęp na jeden z wielu możliwych sposobów. Na podstawowym poziomie enzymy promują reakcje chemiczne, które obejmują więcej niż jeden substrat, łącząc substraty w optymalnej orientacji dla reakcji. Innym sposobem, w jaki enzymy promują reakcję swoich substratów, jest tworzenie optymalnego środowiska w miejscu aktywnym, aby reakcja zaszła. Właściwości chemiczne, które wynikają ze szczególnego ułożenia grup aminokwasów R w miejscu aktywnym, tworzą idealne środowisko dla reakcji specyficznych substratów enzymu.

Kompleks enzym-substrat może również obniżać energię aktywacji, uszkadzając strukturę wiązania, dzięki czemu łatwiej jest rozerwać. Wreszcie, enzymy mogą również obniżać energie aktywacji, biorąc udział w samej reakcji chemicznej. W takich przypadkach należy pamiętać, że enzym zawsze powróci do swojego pierwotnego stanu po zakończeniu reakcji. Jedną z charakterystycznych właściwości enzymów jest to, że ostatecznie pozostają niezmienione w wyniku katalizowanych przez nie reakcji. Gdy enzym katalizuje reakcję, uwalnia swój produkt(y) i może katalizować nową reakcję.

Idealnym byłoby mieć scenariusz, w którym wszystkie enzymy organizmu występowały w obfitych ilościach i działały optymalnie we wszystkich warunkach komórkowych, we wszystkich komórkach, przez cały czas. Jednak wiele mechanizmów zapewnia, że ​​tak się nie stanie. Potrzeby i warunki komórkowe stale zmieniają się w zależności od komórki i zmieniają się w poszczególnych komórkach w czasie. Wymagane enzymy komórek żołądka różnią się od tych z komórek magazynujących tłuszcz, komórek skóry, komórek krwi i komórek nerwowych. Co więcej, komórka narządu trawiennego pracuje znacznie ciężej, przetwarzając i rozkładając składniki odżywcze w czasie, który następuje bezpośrednio po posiłku, w porównaniu z wieloma godzinami po posiłku. Ponieważ te wymagania i warunki komórkowe różnią się, tak samo muszą być ilości i funkcjonalność różnych enzymów.

Ponieważ szybkość reakcji biochemicznych jest kontrolowana przez energię aktywacji, a enzymy obniżają się i determinują energie aktywacji reakcji chemicznych, względne ilości i funkcjonowanie różnych enzymów w komórce ostatecznie określają, które reakcje będą przebiegać iw jakim tempie. Ta determinacja jest ściśle kontrolowana w komórkach. W niektórych środowiskach komórkowych aktywność enzymatyczna jest częściowo kontrolowana przez czynniki środowiskowe, takie jak pH, temperatura, stężenie soli oraz, w niektórych przypadkach, kofaktory lub koenzymy.

Enzymy można również regulować w sposób, który promuje lub zmniejsza aktywność enzymu. Istnieje wiele rodzajów cząsteczek, które hamują lub promują działanie enzymów, oraz różne mechanizmy, dzięki którym to robią. W niektórych przypadkach hamowania enzymu cząsteczka inhibitora jest wystarczająco podobna do substratu, aby mogła wiązać się z miejscem aktywnym i po prostu blokować wiązanie substratu. Kiedy tak się dzieje, enzym jest hamowany poprzez inhibicję kompetycyjną, ponieważ cząsteczka inhibitora konkuruje z substratem o wiązanie z miejscem aktywnym.

Z drugiej strony, w hamowaniu niekompetycyjnym, cząsteczka inhibitora wiąże się z enzymem w miejscu innym niż miejsce aktywne, zwane miejscem allosterycznym, ale nadal udaje się zapobiec wiązaniu substratu do miejsca aktywnego. Niektóre cząsteczki inhibitora wiążą się z enzymami w miejscu, w którym ich wiązanie indukuje zmianę konformacyjną, która zmniejsza aktywność enzymu, ponieważ nie katalizuje już skutecznie konwersji substratu do produktu. Ten rodzaj hamowania nazywa się hamowaniem allosterycznym (ryc. 4.9). Większość enzymów regulowanych allosterycznie składa się z więcej niż jednego polipeptydu, co oznacza, że ​​mają więcej niż jedną podjednostkę białkową. Gdy inhibitor allosteryczny wiąże się z regionem enzymu, wszystkie miejsca aktywne na podjednostkach białka ulegają nieznacznej zmianie, tak że wiążą swoje substraty z mniejszą wydajnością. Istnieją zarówno aktywatory allosteryczne, jak i inhibitory. Aktywatory allosteryczne wiążą się z miejscami na enzymie z dala od miejsca aktywnego, indukując zmianę konformacyjną, która zwiększa powinowactwo miejsca aktywnego enzymu do jego substratu (ryc. 4.9).

Połączenie kariery

Twórca leków farmaceutycznych

Enzymy są kluczowymi składnikami szlaków metabolicznych. Zrozumienie, jak działają enzymy i jak można je regulować, to kluczowe zasady rozwoju wielu leków farmaceutycznych dostępnych obecnie na rynku. Biolodzy pracujący w tej dziedzinie współpracują z innymi naukowcami przy projektowaniu leków (ryc. 4.10).

Weźmy na przykład statyny — statyny to nazwa jednej klasy leków, które mogą obniżać poziom cholesterolu. Związki te są inhibitorami enzymu reduktazy HMG-CoA, który jest enzymem syntetyzującym cholesterol z lipidów w organizmie. Hamując ten enzym, można obniżyć poziom cholesterolu syntetyzowanego w organizmie. Podobnie acetaminofen, popularnie sprzedawany pod marką Tylenol, jest inhibitorem enzymu cyklooksygenazy. Chociaż jest stosowany w celu złagodzenia gorączki i stanu zapalnego (bólu), jego mechanizm działania wciąż nie jest do końca poznany.

Jak odkrywane są narkotyki? Jednym z największych wyzwań w odkrywaniu leków jest identyfikacja celu narkotykowego. Cel leku to cząsteczka, która jest dosłownie celem leku. W przypadku statyn celem leku jest reduktaza HMG-CoA. Cele leków są identyfikowane poprzez żmudne badania laboratoryjne. Samo zidentyfikowanie celu nie wystarczy, naukowcy muszą również wiedzieć, jak cel działa w komórce i jakie reakcje zachodzą w przypadku choroby. Po zidentyfikowaniu celu i ścieżki rozpoczyna się właściwy proces projektowania leku. Na tym etapie chemicy i biolodzy współpracują ze sobą, aby zaprojektować i zsyntetyzować cząsteczki, które mogą blokować lub aktywować określoną reakcję. To jednak dopiero początek: jeśli i kiedy prototyp leku z powodzeniem spełnia swoją funkcję, jest on poddawany wielu testom, od eksperymentów in vitro po badania kliniczne, zanim uzyska zgodę amerykańskiej Agencji ds. Żywności i Leków. sklep.

Wiele enzymów nie działa optymalnie, a nawet w ogóle, chyba że są związane z innymi specyficznymi cząsteczkami pomocniczymi niebiałkowymi. Mogą wiązać się tymczasowo poprzez wiązania jonowe lub wodorowe lub trwale poprzez silniejsze wiązania kowalencyjne. Wiązanie się z tymi cząsteczkami promuje optymalny kształt i funkcję ich odpowiednich enzymów. Dwa przykłady tego typu cząsteczek pomocniczych to kofaktory i koenzymy. Kofaktory to jony nieorganiczne, takie jak jony żelaza i magnezu. Koenzymy to organiczne cząsteczki pomocnicze, te o podstawowej strukturze atomowej składającej się z węgla i wodoru. Podobnie jak enzymy, cząsteczki te uczestniczą w reakcjach bez zmian, a ostatecznie są poddawane recyklingowi i ponownie wykorzystywane. Witaminy są źródłem koenzymów. Niektóre witaminy są prekursorami koenzymów, a inne działają bezpośrednio jako koenzymy. Witamina C jest bezpośrednim koenzymem wielu enzymów biorących udział w budowie ważnej tkanki łącznej, kolagenu. Dlatego funkcja enzymów jest po części regulowana przez bogactwo różnych kofaktorów i koenzymów, które mogą być dostarczane z pożywieniem organizmu lub w niektórych przypadkach wytwarzane przez organizm.

Hamowanie sprzężenia zwrotnego w szlakach metabolicznych

Cząsteczki mogą regulować działanie enzymów na wiele sposobów. Pozostaje jednak główne pytanie: czym są te cząsteczki i skąd pochodzą? Niektóre są kofaktorami i koenzymami, jak już się nauczyłeś. Jakie inne cząsteczki w komórce zapewniają regulację enzymatyczną, taką jak modulacja allosteryczna oraz hamowanie kompetycyjne i niekonkurencyjne? Być może najważniejszymi źródłami cząsteczek regulatorowych w odniesieniu do enzymatycznego metabolizmu komórkowego są same produkty komórkowych reakcji metabolicznych. W najbardziej wydajny i elegancki sposób komórki wyewoluowały, aby wykorzystywać produkty swoich własnych reakcji do hamowania aktywności enzymów przez sprzężenie zwrotne. Hamowanie sprzężenia zwrotnego obejmuje użycie produktu reakcji do regulowania jego dalszej produkcji (rysunek 4.11). Komórka reaguje na obfitość produktów spowalniając produkcję podczas reakcji anabolicznych lub katabolicznych. Takie produkty reakcji mogą hamować enzymy katalizujące ich wytwarzanie poprzez mechanizmy opisane powyżej.

Produkcja zarówno aminokwasów, jak i nukleotydów jest kontrolowana przez hamowanie zwrotne. Dodatkowo ATP jest allosterycznym regulatorem niektórych enzymów biorących udział w katabolicznym rozpadzie cukru, procesie, który tworzy ATP. W ten sposób, gdy ATP jest pod dostatkiem, komórka może zapobiegać wytwarzaniu ATP. Z drugiej strony ADP służy jako pozytywny regulator allosteryczny (aktywator allosteryczny) dla niektórych z tych samych enzymów, które są hamowane przez ATP. Tak więc, gdy względne poziomy ADP są wysokie w porównaniu z ATP, komórka jest pobudzana do wytwarzania większej ilości ATP poprzez katabolizm cukru.


Analiza papieru NEET 2019

Według wnioskodawców, kwestionariusz NEET 2019 był: umiarkowanie trudne. Niektórzy uczniowie to znaleźli przydługi. Wszystkie trzy sekcje były nieco trudne. Sekcja fizyki była trochę trudna. Sekcja chemii również została uznana za umiarkowanie trudną. Sekcja biologii była łatwa w porównaniu z innymi sekcjami, ale niektóre pytania były trudne.

Analiza NEET 2019 Fizyka Papieru

  • Fizyka to najtrudniejsza sekcja wśród trzech sekcji egzaminu NEET 2019.
  • Na egzaminie kandydaci będą musieli rozwiązywać podchwytliwe pytania oparte na pojęciu.
  • Pytania z zakresu fizyki były zwykle krytyczne, a aspiranci musieli to zrobić ciężkie obliczenia.

Analiza papieru chemicznego NEET 2019

  • Sekcja chemii była umiarkowanie złożona. Stąd aspiranci otrzymali kilka bezpośrednich pytań z podręcznika NCERT.
  • To był sekcja punktacji w egzaminie NEET 2019.
  • Zgodnie z dogłębną analizą NEET eksperta, chemia NEET 2019 była stosunkowo łatwiej niż w poprzednich latach.

Analiza papieru biologicznego NEET 2019

  • Zwykle biologia jest uważana za najłatwiejsza sekcjaJednak w zeszłym roku sekcja Biologia nie była taka łatwa.
  • Trend pytań NEET 2019 Biology był czasochłonne i opisowe.
  • Rozdziały o wysokiej wadze w sekcji biologii NEET 2019 pochodziły z Microbes in Human Welfare and Cell. Są to odpowiednio rozdziały botaniki i zoologii.
  • Aby uzyskać wysoki wynik w sekcji Biologia, od aspirantów wymagana jest dogłębna znajomość pojęć.

Analiza tematu NEET 2019 (fizyka i chemia)

Tematy Łatwo Przeciętny Trudny % Porcja
Fizyka
Mechanika 3 4 2 22%
Płyny 1 0 0 1%
Fizyka Cieplna 1 3 2 15%
SHM i fale wzmacniaczy 1 0 0 5%
Elektrodynamika 2 3 5 22%
Optyka 4 2 1 12%
Nowoczesna elektronika i wzmacniacz 4 2 1 16%
Chemia
Nieorganiczny 4 5 3 50%
Fizyczny 5 3 2 30%
Organiczny 7 5 1 35%

NEET 2019 Topic Wise Analysis (Biology)

Botanika

Tematy Łatwo Medium Trudny Całkowity
Plant Diversity 2 5 1 8
Ekologia 3 8 0 11
Cell Biology and Cell division 1 4 0 5
Plant Morphology 2 0 0 2
Biocząsteczka 0 1 0 1
Fizjologia roślin 3 3 1 7
Rozmnażanie roślin 3 2 0 5
Genetics & Biotechnology 9 7 0 16
Anatomia roślin 3 1 0 4
Całkowity 26 31 2 59

Zoologia

Tematy Łatwo Medium Trudny Całkowity
Animal Diversity 2 2 0 4
Structural Organisation in Animal 1 0 0 1
Ludzka psychologia 8 6 1 15
Human Reproduction and Reproductive health 3 0 2 5
Origin and Evolution 3 0 0 3
Human Health and Diseases 2 0 1 3
Całkowity 19 8 4 31

NEET 2019 Paper Analysis by Allen Kota

According to Allen Kota’s experts, NEET 2019 paper ranked moderate to easy paper. Physics and Chemistry were easy according to Allen Kota analysis whereas the Biology paper of NEET 2019 UG exam, was somewhat lengthy. Below given table represents subject-wise difficulty level analysis by Allen Kota:

Podmiot No. of Easy Questions No. of Medium Questions No. of Difficult Questions
Fizyka 21 21 3
Chemia 27 13 5
Botanika 32 17 1
Zoologia 24 11 5

NEET 2019 Paper Analysis by Resonance

As per analysis by Resonance, the difficulty of Physics in NEET 2019 was higher than Chemistry and Biology. Among the total 45 multiple choice questions in Physics, 9 were difficult and tricky whereas Chemistry had only one very difficult question. The Biology section had a total of 17 difficult questions out of 90 multiple choice questions.

Overall NEET 2019 was found to be quite easier as compared to NEET 2018.The subject matter experts of Resonance said that questions from all subjects were found to be easier than the exam conducted in the last three years, therefore the cutoff should increase and is expected to be around 565 to 570.


Laws of Thermodynamics in Bioenergetics (With Diagram)

Thermodynamics is the study of energy changes, that is, the conversion of energy from one form into an­other. Such changes obey the first two laws of thermo­dynamics.

The First Law of Thermodynamics:

The first law is concerned with the conversion of en­ergy within a “system,” where a system is defined as a body (e.g., a cell or an organism) and its surround­ings.

This law, which applies to both biological and non-biological systems, states the following: Energy cannot be created or destroyed but can be converted from one form into another: during such a conversion, the total amount of the energy of the system remains constant.

This law applies to all levels of organization in the liv­ing world it applies to organisms, cells, organelles, and to the individual chemical reactions that char­acterize metabolism. In practice, it is difficult to measure the energy possessed by cells (i.e., to limit the “system” to an individual cell), because energy may escape into the environment surrounding the cell during the measurement.

Similarly, energy may be ac­quired by the cell from its environment for example, a photosynthesizing cell absorbs energy from its envi­ronment in the form of light. A cell’s acquisition of en­ergy from its environment (or its loss to the environment) should not be confused with the destruc­tion or creation of energy, which according to the first law of thermodynamics does not occur.

From a biological viewpoint, the first law of thermo­dynamics indicates that at any given moment a cell possesses a specific quantity of energy.

This energy takes several forms it includes:

(1) Potential energy (e.g., the energy of the bonds that link atoms together in a molecule or the pressure-volume relationships within the cell as a whole or within membrane- enclosed intracellular components)

(2) Electrical en­ergy (e.g., the distribution of different amounts of electrical charge across cellular membranes) and

(3) Thermal energy (e.g., the temperature-dependent constant and random motions of molecules and at­oms).

According to the first law, these forms of energy may be inter-converted for example, some of the cell’s potential energy can be converted into electrical or thermal energy, but the cell cannot create or destroy energy. When a cell breaks down a polysaccharide to ultimately form CO2 i H2O, some of the potential energy present in the carbohydrate is conserved as potential energy by phosphorylating ADP, thereby forming ATP.

The ATP so produced represents a new energy source (and also one that is of greater immedi­ate utility for the cell). However, not all of the energy of the original carbohydrate is conserved as potential energy some of it becomes thermal energy and is transferred to the surroundings as heat. It is impor­tant to recognize that none of the energy is destroyed and it should be possible to account for all of the en­ergy originally present in the polysaccharide in other forms within the system (i.e., in the ATP that is pro­duced and in the heat that is released).

Druga zasada termodynamiki:

The first law of thermodynamics tells us that the total energy of an isolated system consisting of a cell (or or­ganism) and its surroundings is the same before and after a series of events or chemical reactions has taken place. What the first law does not tell us is the direction in which the reactions proceed.

This prob­lem can be illustrated using a simple example. Sup­pose we place a small cube of ice in a liter of hot water, seal the combination in an insulated container (e.g., a vacuum bottle), and allow the system (i.e., the ice and the water) to reach an equilibrium.

In such a system, we would not be surprised to find that the ice melts and that this is accompanied by a decrease in the tem­perature of the water. When we later examine the sys­tem, we find that we are left only with water (no ice) and that the water is at a reduced temperature.

The flow of heat, which is thermal energy, from the hot wa­ter to thrice thereby causing the ice to melt is sponta­neous and the energy that is “lost” by the water is “gained” by the melting ice so that the total energy of the system remains the same.

We certainly would not expect ice to form spontaneously in a sealed system that contains warm water, even though such an eventu­ality is not prohibited by the first law. Consequently, the important lessons to be learned from this illustra­tion are that energy changes have direction and may be spontaneous.

To anticipate the spontaneity of a reaction and pre­dict its direction, one must take into account a func­tion called entropy. Entropy is a measure of the de­gree of randomness or disorder of a system, the entropy increasing with increasing disorder. Accord­ingly, the second law of thermodynamics states: In all processes involving energy changes within a system, the entropy of the system increases until an equilibrium is attained.

In the illustration that was presented above, the highly ordered distribution of energy (i.e., large amounts of energy in the hot water and smaller amounts of energy in the ice) was lost as the ice melted to form water. In the resulting warm water, the energy was more randomly and uniformly distrib­uted among the water molecules.

The units of entropy are J/mole (or cal/mole), indi­cating that entropy is measured in terms of the amount of substance present. When equal numbers of moles of a solid, liquid, and gas are compared at the same temperature, the solid has less entropy than the liquid and the liquid has less entropy than the gas (the gaseous state is the state of greatest disorder).

En­tropy can be thought of as the energy of a system that is of no value for performing work (i.e., it is not “use­ful” energy). For example, the catabolism of sucrose or other sugars by a cell is accompanied by the forma­tion of energy-rich ATP.

Although superficially it may appear as though useful energy has increased in the form of the ATP gained by the cell, the total amount of useful energy has actually decreased and the amount of unavailable energy increased. It is true that some of the potential energy of the sugar has been converted to potential energy in the form of ATP, but some has also been converted to thermal energy, which tends to raise the temperature of the cell and therefore its en­tropy.

Suggestions that cells can decrease entropy by carrying out photosynthesis are misleading. Although it is true that during photosynthesis cells convert mol­ecules with very little potential energy (CO2 i H2O) into larger molecules with considerably more poten­tial energy (sugars) and that there is an accompanying decrease in the entropy of the cell, energy in the form of light was absorbed from the cell’s environment.

Be­cause the light energy consumed during photosynthe­sis is a part of the whole system (i.e., the cell and its surroundings), it is clear that there has actually been an overall decrease in useful energy and an increase in entropy (see Fig. 9-4).

The entropy change during a reaction may be quite small. For example, when sucrose undergoes hydroly­sis to form the sugars glucose and fructose, much of the potential energy of the original sucrose is present in the resulting glucose and fructose molecules. Changes in entropy are extremely difficult to calcu­late, but the difficulty can be circumvented by employ­ing two other thermodynamic functions: enthalpy or heat content (denoted H) and free energy (denoted G).

The change in a system’s enthalpy (∆H) is a measure of the total change in energy that has taken place, whereas the change in free energy (∆G) is the change in the amount of energy available to do work. Changes in entropy (∆S), enthalpy, and free energy are related by the equation in which T is the absolute temperature of the system.

The change in free energy can also be defined as the total amount of free energy in the products of a reac­tion minus the total amount of free energy in the reactants, that is,

∆G = G (products) – G(reactants) …(9-2)

A reaction that has a negative ∆G value (i.e., the sum of the free energy of the products is less than that of the reactants) will occur spontaneously, a reaction for which the ∆G is zero is at equilibrium and a reaction that has a positive AG value will not occur spontane­ously and proceeds only when energy is supplied from some outside source.

The hydrolysis of sucrose

Sucrose + H2O → glucose + fructose

has a negative AG value, and therefore when sucrose is added to water, there is the spontaneous conversion of some of the sucrose molecules to glucose and fruc­tose. However, the reverse reaction

glucose + fructose →sucrose + H2O

has an equal but positive ∆G value and therefore does not occur without an input of energy. Hence, special attention must be paid to the direction in which the reaction is written (i.e., the direction of the arrow) and the sign of the ∆G value. If 5 moles of sucrose are mixed with water, the formation of glucose and fruc­tose will take place spontaneously and the ∆G may be determined this value is, of course, greater than if 4 or 2 miles of sucrose are used.

Thus, ∆G values are dependent on the amounts and concentrations of reac­tants and products. More uniform standards of refer­ence that have been established by convention are the standard free energy changes, ∆G 0 and ∆G 0 ‘ values. ∆G 0 represents the change in free energy that takes place when the reactants and products are maintained at 1.0 molar concentrations (strictly speaking, 1.0 molar) during the course of the reaction and the reaction proceeds under standard conditions of temperature (25°C) and pressure (1 atmosphere) and at pH 0.0.

The ∆G 0 ‘ value is a much more practical term for use with biological systems in which reactions take place in an aqueous environment and at a pH that usually is either equal or close to 7.0. The ∆G 0 ‘ value is defined as the standard free energy change that takes place at pH 7.0 when the reactants and products are main­tained at 1.0 molar concentration (Table 9-2).

The changes in standard free energy are indepen­dent of the route that leads from the initial reactants to the final products. For example, glucose can be con­verted to carbon dioxide and water either by combus­tion in the presence of oxygen or through the actions of cellular enzymes.

Changes in standard free energy are the same, regardless of the method that is used thus, the value of the standard free energy change provides no information about the reaction sequence by which the change has taken place. By the same to­ken, the values obtained for changes in standard free energy tell us nothing about the rate at which the changes have taken place.

The ∆G 0 ‘ can be calculated from the equilibrium constant, K’równ, of a reaction using the relationship

Where R is the gas constant (8.314 J/mole/degree), T is the absolute temperature (in degrees Kelvin), -and K’równ is the equilibrium constant. Table 9-3 lists a num­ber of ∆G 0 ‘ values for common reactions.

The equilibrium constant is defined as

Where [A] and [J3] are the concentrations of the reac­tants and [C] and [D] are the concentrations of the products. If the equilibrium constant is 1.0, then the ∆G 0 ‘ value equals zero. If the equilibrium constant is greater than 1.0, then the ∆G 0 ‘ value is negative (e.g., -11.41 kJ/mole for a K’równ value of 100), and the reac­tion is said to be exergonic (i.e., “energy releasing”) because it proceeds spontaneously in the direction written when starting with unimolar concentrations of reactants and products.

When the K’równ value is less than 1.0, the ∆G 0 ‘ value is positive (e.g., 5.71 kJ/mole for a K’równ of 0.1), and the reaction is said to be endergonic (i.e., “energy consuming”) because it does not proceed spontaneously in the direction written when starting with unimolar concentrations of reactants and products.

Calculations of AG 0 ‘ values are usually based on ex­perimental measurements of isolated reactions, that is, with reactions that take place independently of other reactions and that are not associated with cells. ∆G 0 and ∆G 0 ‘ values do not provide information about the free energy changes of reactions as they might take place in cells or under conditions in which the concentrations of reactants and prod acts, pH, etc., may change. This may be dramatically illustrated by considering the following example. At pH 7.0 and 25°C, the equilibrium constant for the reaction dihydroxyacetone phosphate → glyceraldehyde-3-phosphate is 0.0475. Therefore, using equation 9-3,

= – 2.303 (8.314 J/mole/degree) (298) log10 (0.0475)

The positive value indicates that this reaction does not proceed spontaneously in the direction written. How­ever, in cells, this reaction is but one of a series of re­actions in a metabolic pathway called glycolysis. Other reactions of glycolysis that occur prior to this one and that have negative ∆G 0 ‘ values produce additional substrate (i.e., dihydroxyacetone phosphate) and reactions with negative ∆G 0 ‘ values that occur after this step remove the product glyceraldehyde-3-phosphate.

As a result, the reaction proceeds in the direction written under the conditions specified above, even though the ∆G 0 ‘ value is positive. This example illustrates the important point that the ∆G 0 ‘ value for a specific biological reaction cannot be used to predict reliably whether or not that particular reaction is actually taking place within the cell.


Klienci którzy kupili ten produkt kupili również

Przejrzeć

&ldquoThe second law of thermodynamics may be the most poorly understood and taught of all of our laws. This bold book meets this admirable challenge, explaining thermodynamics to a popular audience.&rdquo&mdashJohn Wettlaufer, Yale University

&ldquoThis concise and lucid book pays tribute to the utility and majesty of thermodynamics, evolved from puffs of steam to rank among the mightiest of the sciences.&rdquo&mdashDudley Herschbach, Nobel Laureate in Chemistry, 1986

&ldquoThe author draws on his mastery of thermodynamics to produce a valuable contribution that is entertaining, informative, and eminently readable.&rdquo&mdashDavid J. Wales FRS, University of Cambridge

&ldquoThis is a fascinating, thoughtful, and carefully constructed journey through the concepts, development, and significance of a fundamental part of science, its interdependence on technological development, and science&rsquos continuing evolution.&rdquo&mdashIlan Chabay, Institute for Advanced Sustainability Studies

&ldquoWhether you&rsquore new to this fundamental science or a seasoned pro, this terrific book makes thermodynamics come alive.&rdquo&mdashHarry Gray, California Institute of Technology


Theoretical Foundations of Molecular Magnetism

2.2.2 Heat capacities

In classical thermodynamics dealing with the volume work, two types of heat capacity are distinguished: CV oraz CP. ten specific heat cV [J g − 1 K − 1 ] and the molar heat capacity CV [J mol − 1 K − 1 ] are interrelated through

gdzie mr is the molar mass.

Różnica pomiędzy CV oraz CP for solids is

Making use of the relationship among state variables P = P(V, T) in the differential form

at constant pressure, dp = 0, and thus we get

Then the difference between the molar heat capacities becomes

gdzie Vm is the molar volume. ten isothermal compressibility, measured at constant temperature, is introduced through the formula

i coefficient of volumetric expansion jest

For isotropic solids, β is related to the coefficient of linear thermal expansion α za pomocą

gdzie ja is the dimension of a cube of the solid. The mechanical stability of a solid requires KT > 0 and consequently CPCV. Although data on linear thermal expansion are available for many solids over a broad interval of temperature, experimental values of compressibility are often known around room temperature only.

By introducing the adiabatic compressibility measured at constant entropy

one can derive an expression

In thermodynamics dealing with the magnetic work the following types of heat capacity are defined

It is of interest to express ChCm oraz Ch/Cm in terms of observables (Η, Μ, T). Making use of expressions for entropy

and taking into account the relationships listed in Table 2.3 , we get

This equation can be rewritten as

and compared with the identity

The same coefficients of dm require the validity of

The boundary between observables allows us to eliminate

and finally we arrive at the formula

The second expression for entropy can also be written in the form of

and compared with the identity

yielding the same coefficient at dh, i.e.

The first expression for entropy can be rearranged as

and again compared with the identity

giving the same coefficient at dm, viz.

The ratio of the magnetic heat capacities stands

Now we introduce the isothermal susceptibility (measured at constant temperature)

i adiabatic susceptibility (measured at constant entropy)

The ratio of the magnetic heat capacities is just the ratio of the magnetic susceptibilities

Important relationships among heat capacities are collected in Table 2.4 . It is worth noting that the relations between heat capacities and compressibilities in classical thermodynamics have an analogy in the relations between magnetic heat capacities and magnetic susceptibilities.

Tabela 2.4. Relationships for heat capacities

Function a Heat capacityWyrażenie
(a) Volume work
U(S,V) C V = ∂ U ∂ T V C V = N A ∂ ∂ T k T 2 ∂ ln Z ∂ T V V
mi(S, P) C p = ∂ E ∂ T p C p = N A ∂ ∂ T k T 2 ∂ ln Z ∂ T V + k T ∂ ln Z ∂ ln Z T p
CPCV T ∂ p ∂ T V ∂ V ∂ T p = − T ∂ p ∂ V T ∂ V ∂ T p 2
CP/CV ∂ V ∂ p T / ∂ V ∂ p S = K T / K S
S(T, V) d S = C V T d T + ∂ p ∂ T V d V
S(T, P) d S = C p T d T − ∂ p ∂ T p d p
(b) Magnetic work
U(S, m) C M = ∂ U ∂ T M C M = N A ∂ ∂ T k T 2 ∂ ln Z ∂ T M M
mi(S, h) C H = ∂ E ∂ T H C H = N A ∂ ∂ T k T 2 ∂ ln Z ∂ T M + k T ∂ ln Z ∂ ln M T H
ChCm − μ 0 T ∂ H ∂ T M ∂ M ∂ T H = μ 0 T ∂ H ∂ M T ∂ M ∂ T H 2
Ch/Cm ∂ M ∂ H T / ∂ M ∂ H S = χ T / χ S
S(T, m) d S = C M T d T − μ 0 ∂ H ∂ T M d M
S(T, h) d S = C H T d T + μ 0 ∂ M ∂ T H d H

Fizyka w biologii i medycynie

Physics in Biology and Medicine, Fourth Edition, covers topics in physics as they apply to the life sciences, specifically medicine, physiology, nursing and other applied health fields. This is a concise introductory paperback that provides practical techniques for applying knowledge of physics to the study of living systems and presents material in a straightforward manner requiring very little background in physics or biology. Applicable courses are Biophysics and Applied Physics.

This new edition discusses biological systems that can be analyzed quantitatively, and how advances in the life sciences have been aided by the knowledge of physical or engineering analysis techniques. The volume is organized into 18 chapters encompassing thermodynamics, electricity, optics, sound, solid mechanics, fluid mechanics, and atomic and nuclear physics. Each chapter provides a brief review of the background physics before focusing on the applications of physics to biology and medicine. Topics range from the role of diffusion in the functioning of cells to the effect of surface tension on the growth of plants in soil and the conduction of impulses along the nervous system. Each section contains problems that explore and expand some of the concepts. The text includes many figures, examples and illustrative problems and appendices which provide convenient access to the most important concepts of mechanics, electricity, and optics in the body.

Physics in Biology and Medicine will be a valuable resource for students and professors of physics, biology, and medicine, as well as for applied health workers.


Babies with very low or very high birth weight are less likely to survive. The graph shows the percentage of babies bom at different weights. % Babies Born at Different Weights - Babies Born in that Kategoria 53.5 lb I56-06 10.0 10.5 1b 4.0-4.5 5.0-5.5 lb 6.0-6.5 in 7.0-7.5 lb Which statement is a valid claim that could be made using the data in the graph? Directional selection is occurring because the graph favors an extreme. Mark this and return Save and Exit Next Składać

Stabilizing selection is occurring because the average is favored.

There are different types of natural selection: sexual selection, stabilizing selection, directional selection, frequency-dependent selection, and disruptive selection.

Balancing selection, also called Stabilizing selection, eliminates individual with extreme traits and favors individual that exhibit medium-range characteristics, that gets to survive.

In the exposed example, babies with very low or very high birth weight have fewer possibilities to survive. Stabilizing selection eliminates individuals with extreme weight and favors individuals that exhibit medium weight, which are the ones that get to survive.

The information provided clearly shows that the babies with average weights form a stable selection, the average is favoured.

Stabilizing selection is occurring because the average is favored.

Concluding Part of the question

A graph entitled Percentage of Babies born at Different Weights has weight in pounds on the horizontal axis, and percentage on the vertical axis. A small percentage of babies are born at the low and higher birth weights, and a greater amount are around 7 to 8 pounds.

Which statement is a valid claim that could be made using the data in the graph?

A) Directional selection is occurring because the graph favors an extreme.

B) Disruptive selection is occurring because the two extremes are favored.

C) Stabilizing selection is occurring because the average is favored.

D) Biodiversity variation is occurring because there is an increase in trait variation.

Stabilizing selection represents a form of natural selection where the intermediate variants of a trait, that is the non-extreme trait values are the ones that ensure the survival and subsequent formation of stable population of the species with this average traits.

In this question, it is given through the data from the graph that babies with very low or very high weights are less likely to survive.

And it is logical as very low weight babies are most likely to be very weak, fragile and susceptible to being on the wrong side of natural selection and very high weight babies have all sorts of overweight issues plus the fact that they have to literally be squeezed out of the womb through a very narrow canal, really pushing their oversight bodies to its limits very early making them also susceptible to being on the wrong side of natural selection.

The average weight babies on the other hand do not experience any of the issues discussed in the last paragraph, they are usually healthy and thus have a high survival rate. So, it is evident to see that the population of babies stabilizes based on a particular non-extreme trait value (baby weight) through stabilizing selection.


Maximum entropy production principle in physics, chemistry and biology

The tendency of the entropy to a maximum as an isolated system is relaxed to the equilibrium (the second law of thermodynamics) has been known since the mid-19th century. However, independent theoretical and applied studies, which suggested the maximization of the entropy production during nonequilibrium processes (the so-called maximum entropy production principle, MEPP), appeared in the 20th century. Publications on this topic were fragmented and different research teams, which were concerned with this principle, were unaware of studies performed by other scientists. As a result, the recognition and the use of MEPP by a wider circle of researchers were considerably delayed. The objectives of the present review consist in summation and analysis of studies dealing with MEPP. The first part of the review is concerned with the thermodynamic and statistical basis of the principle (including the relationship of MEPP with the second law of thermodynamics and Prigogine's principle). Various existing applications of the principle to analysis of nonequilibrium systems will be discussed in the second part.


Obejrzyj wideo: Basics of Thermodynamics and Heat Capacity part 1 (Sierpień 2022).