Komentarze

Wiązanie peptydowe: łączenie aminokwasów


Tak jak w jednym pociągu, każdy wagon jest połączony z drugim, w jednym białku każdy aminokwas jest połączony z drugim wiązaniem peptydowym. Dzięki temu wiązaniu grupa aminowa jednego aminokwasu łączy się z grupą karboksylową drugiego, uwalniając cząsteczkę wody. Dwa połączone aminokwasy tworzą dipeptyd.

Wiązanie trzeciego aminokwasu z dipeptydem daje tripeptyd, który następnie zawiera dwa wiązania peptydowe. Jeśli czwarty aminokwas wiąże się z poprzednimi trzema, będziemy mieli tetrapeptyd z trzema wiązaniami peptydowymi. Wraz ze wzrostem liczby aminokwasów w łańcuchu powstaje polipeptyd, którego nazwa zawiera do 70 aminokwasów. Z tej liczby utworzony związek jest uważany za białko.

Niezbędne i naturalne aminokwasy

Wszystkie żywe stworzenia wytwarzają białka. Jednak nie wszystkie wytwarzają dwadzieścia rodzajów aminokwasów wymaganych do budowy białka. Na przykład człowiek jest w stanie syntetyzować w wątrobie tylko jedenaście z dwudziestu rodzajów aminokwasów. Te jedenaście aminokwasów uważa się za naturalne dla naszego gatunku. Są to: alanina, asparagina, cysteina, glicyna, glutamina, histydyna, prolina, tyroksyna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy.

Pozostałe dziewięć typów, tych, których nie syntezujemy, są niezbędne i należy je uzyskać od tych, którzy je produkują (rośliny lub zwierzęta). Są to: arginina, fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, seryna, treonina, tryptofan i walina.

Pamiętaj, że określony aminokwas może być niezbędny dla jednego gatunku i naturalny dla drugiego.

Widok przestrzenny białka

Cząsteczka białka ma z grubsza kształt przypominający naszyjnik z koralików. Podstawowa nić białka, utworzona jako sekwencja aminokwasowa (której sekwencja jest ustalona genetycznie), stanowi tak zwaną pierwotną strukturę białka.

Biologiczna rola większości białek zależy jednak od znacznie bardziej skomplikowanej formy przestrzennej. Tak więc podstawowa przędza może się zwijać wokół siebie, co powoduje zwinięte włókno prowadzące do struktury wtórnej, utrzymywane stabilnie przez wiązania, które powstają między aminokwasami.

Nowe fałdy spirali prowadzą do nowej, kulistej formy, która jest stabilna dzięki nowym wiązaniom, które występują między aminokwasami. Ta globozowa forma reprezentuje trzeciorzędową strukturę.

W niektórych białkach łączą się łańcuchy polipeptydowe w trzeciorzędowych strukturach kulistych, co powoduje bardzo złożoną formę przestrzenną, która determinuje biochemiczną rolę białka. Ta nowa forma stanowi czwartorzędową strukturę tych białek.

Poniższy rysunek pokazuje razem cztery struktury hemoglobiny. Hemoglobina jest obecna w czerwonych krwinkach, a jej biologiczna rola polega na wiązaniu się z cząsteczkami tlenu i transportowaniu ich do naszych tkanek.